O design da célula: respostas a críticas

Em termos gerais, a reação ao meu livro The Cell’s Design foi positiva. Mas houve algumas resenhas que foram menos do que estelares. Talvez a mais crítica de todas tenha sido uma resenha escrita pelo microbiologista Frank Steiner para o Reports of the National Center for Science Education. Após cuidadosa reflexão, cheguei à conclusão de que muitas das questões que Steiner tem com The Cell’s Design são insubstanciais e amplamente infundadas. No entanto, um ponto que ele levantou tem algum mérito. Felizmente, uma descoberta recente de pesquisadores da Alemanha sobre a estrutura da enzima F1-F0-ATPase ajuda a abordar o ponto de Steiner — e, ao fazê-lo, na verdade, fortalece meu argumento para o design inteligente de sistemas bioquímicos.

Uma Crítica Importante Não vou responder a todas as críticas de Steiner. Em vez disso, vou me concentrar na preocupação que acho que tem mais validade, aquela a que Steiner se refere como “o principal problema científico que tenho com a abordagem de Rana”. Ou seja, “Cada um de seus exemplos de ‘design’ — ou o que ele produz como evidência para o design — é apresentado em termos tão gerais que ele ignorou a diversidade representada em sistemas ou organismos relacionados, todos os quais podem ser explicados por mecanismos evolutivos”.

Para ilustrar a reclamação de Steiner, considere a arquitetura supramolecular da enzima F1-F0-ATPase. Como discuti em The Cell’s Design, a F1-F0-ATPase é um motor rotativo em escala molecular, onipresente no reino biológico (veja a Figura 1). Este complexo proteico desempenha um papel central na coleta de energia para uso celular. A F1-F0-ATPase se associa às membranas celulares. A porção F1 do complexo tem formato de cogumelo e se estende acima da superfície da membrana. O “botão do cogumelo” corresponde literalmente a uma turbina de motor. A turbina F1-F0-ATPase interage com a parte do complexo que se parece com um “talo de cogumelo”. Este componente semelhante a um talo funciona como um rotor. O fluxo de íons de hidrogênio carregados positivamente (ou, em alguns casos, íons de sódio) através do componente F0, embutido na membrana celular, aciona a rotação do rotor. Uma estrutura proteica em formato de haste que também se estende acima da superfície da membrana serve como um estator. Esta haste proteica interage com a turbina, mantendo-a estacionária enquanto o rotor gira. A corrente elétrica que flui pelos canais do complexo F0 é transformada em energia mecânica, que então impulsiona o movimento do rotor. Um came que se estende em um ângulo reto da superfície do rotor causa deslocamentos da turbina. Esses movimentos de vai e vem são usados para produzir ATP (adenosina trifosfato). A célula usa esse composto como fonte de energia química para impulsionar a operação de processos celulares.

Processos com Propósito Em The Cell’s Design e em outros lugares, eu argumento que a descoberta de enzimas com domínios semelhantes a máquinas, como F1-F0-ATPase, revitaliza o Argumento do relojoeiro. Popularizado por William Paley no século XVIII, esse argumento afirma que, assim como um relógio requer um relojoeiro, a vida também requer um Criador. Este argumento simples, mas poderoso, foi desafiado por céticos como David Hume, que afirmam que a conclusão necessária de um Criador, com base no raciocínio analógico, só é convincente se houver um alto grau de similaridade entre os objetos que formam a analogia.

Os céticos há muito argumentam que a natureza e um relógio são suficientemente diferentes para que a conclusão tirada do Argumento do relojoeiro seja infundada. Devido à impressionante semelhança entre as partes mecânicas dessas enzimas e os dispositivos feitos pelo homem, a descoberta de enzimas com domínios que são análogos diretos aos dispositivos feitos pelo homem aborda essa preocupação.

Agora, para o ponto de Steiner. A estrutura da F1-F0-ATPase mostrada na Figura 2 é uma estrutura generalizada. Steiner corretamente apontou que a estrutura desta enzima varia de organismo para organismo. Por exemplo, o anel F0 embutido na membrana é composto de várias cópias da mesma proteína (chamada de proteína c). O número de subunidades da proteína c no anel F0 é constante para uma determinada espécie, mas varia de espécie para espécie, com alguns organismos tendo apenas 10 cópias e outros até 15 cópias. Steiner argumentaria que essa variabilidade reflete o resultado do processo evolutivo, não fazendo sentido do ponto de vista do design. Por que o Criador não faria simplesmente uma única versão do complexo F1-F0-ATPase? A suposição de Steiner é que essa variabilidade estrutural não tem propósito funcional. Ela simplesmente reflete a desleixada aleatoriedade do processo evolutivo.

Mas, como se vê, um novo trabalho de cientistas da Alemanha indica que o número variável de subunidades c tem significância funcional. [1] O número de subunidades c determina quanta “corrente elétrica” deve fluir através da subunidade F0 antes que a porção F1 da enzima possa produzir uma molécula de ATP. Esses pesquisadores observam que “as sequências de aminoácidos da subunidade c [parecem ser] adaptadas para se ajustarem melhor à estequiometria do anel c que preenche suficientemente os requisitos bioenergéticos de cada espécie individual”. [2]

Generalizando as implicações deste estudo, pode muito bem ser que grande parte da diversidade bioquímica observada por toda a natureza possa realmente ter uma base funcional. Essa percepção passou despercebida por causa da influência excessiva do paradigma evolucionário. Em outras palavras, a diversidade bioquímica pode não ser aleatória, mas reflete os requisitos funcionais únicos de diferentes organismos.

Em sua análise, Steiner reclamou que eu “começo com a conclusão precipitada de que a célula é projetada… Depois disso, tudo é apresentado por essa lente”. Eu poderia argumentar que o mesmo é verdade para os adeptos do paradigma evolucionário. Ou seja, eles começam com a conclusão precipitada de que a evolução é um fato e então veem tudo por essa lente. Olhando pelos óculos da evolução, a diversidade bioquímica decorre da aleatoriedade do processo evolucionário. Pode muito bem ser que ver a bioquímica a partir de uma perspectiva evolucionária tenha dificultado nossa compreensão da importância funcional da diversidade biomolecular. Em vez de ver a biodiversidade como tendo uma base racional — fornecendo revelações funcionais sobre a operação de sistemas bioquímicos — pesquisadores indevidamente influenciados pelo paradigma evolucionário simplesmente a descartaram como o resultado de processos aleatórios.

Os designers humanos frequentemente empregam variações de um design generalizado para adaptar o design generalizado a um conjunto específico de demandas. Por que esse não seria o caso do design de sistemas bioquímicos? Para dizer de outra forma, poderia ser que “a diversidade representada em sistemas relacionados de organismos” reflita o trabalho intencional de um Criador, adaptando um design generalizado para o conjunto específico de demandas que confrontam diferentes organismos? Se sim, essa possibilidade aprofunda a similaridade entre designs feitos pelo homem e a estrutura e função de sistemas bioquímicos.

Notas:

1. Denys Pogoryelov et al., “Engineering Rotor Ring Stoichiometries in the ATP Synthase”, Proceedings of the National Academy of Sciences, USA 109 (2012): E1599–E1608.
2. Ibid.

Fonte: Fazale Rane.

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(Hendrickson Rogers)

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